ВЕСТНИК
Башкирского университета

ENGLISH
Главная Авторам Рецензентам Выпуски журнала Редколлегия Редакция Загрузить статью Подписка ISSN 1998-4812

Архив | Том 26, 2021, No. 3.

МЕХАНИЗМ АКТИВАЦИИ МОЛЕКУЛЯРНОГО КИСЛОРОДА НА КОМПЛЕКСАХ ИОНОВ МЕДИ(II) C 2,3-ДИМЕТИЛ-5- ГИДРОКСИ-6-АМИНОПИРИМИДИН-4(3Н)-ОНОМ

Вестник Башкирского университета. 2021. Том 26. №3. С. 597-601.
Download
  • © В. Ю. Мишинкин

    Уфимский институт химии УФИЦ РАН

    Россия, Республика Башкортостан, 450054 г. Уфа, пр. Октября, 71

  • © С. А. Грабовский

    Уфимский институт химии УФИЦ РАН

    Россия, Республика Башкортостан, 450054 г. Уфа, пр. Октября, 71

  • © Н. Н. Кабальнова

    Уфимский институт химии УФИЦ РАН

    Россия, Республика Башкортостан, 450054 г. Уфа, пр. Октября, 71

  • © Ю. И. Муринов

    Уфимский институт химии УФИЦ РАН

    Россия, Республика Башкортостан, 450054 г. Уфа, пр. Октября, 71

Методами электронной, 13С ЯМР-, ИК-спектроскопии и масс-спектрометрии изучено комплексообразование 2,3-диметил-5-гидрокси-6-аминопиримидин-4(3Н)-она с ионами меди(II) в растворе ацетонитрила. Предложен механизм активации молекулярного кислорода, включающий стадию образования шестикоординационных комплексов меди(II) с 2,3-диметил-5-гидрокси-6-аминопиримидин-4(3Н)-оном, в которых молекулы воды входят во внутреннюю координационную сферу. Окислительно-восстановительный потенциал лиганда позволяет внутрисферно восстанавливать медь(II) до меди(I), на которой происходит фиксация и активация молекулярного кислорода с образованием супероксид-анион радикала и последующее окисление лиганда.

Ключевые слова:

  • механизм активации молекулярного кислорода
  • комплексообразование
  • 2,3-диметил-5-гидрокси-6-аминопиримидин-4(3Н)-он
  • ионы меди(II)
  • mechanism of molecular oxygen activation
  • complexation
  • 2,3-dimethyl-5-hydroxy-6-aminopyrimidin-4(3H)-one
  • copper(II) ions

ЛИТЕРАТУРА

  1. Decker H., Terwilliger N. Cops and Robbers: putative evolutions of copper oxygen-binding proteins // J. Experim. Biol. 2000. Vol. 203. Pp. 1777-1782.
  2. Jazdzewski B. A., Reynolds A. M., Holland P. L., Young V. G., Kaderli S., A Zuberbеhler. D., Tolman W. B. Copper(I)-phenolate complexes as models of the reduced active site of galactose oxidase: synthesis, characterization, and O2 reactivity // J.Biol. Inorg. Chem. 2003. Vol. 8. №.4. Pp. 381-393.
  3. Kinsinger C. R., Gherman B. F., Gagliardi L., Cramer C. J. How useful are vibrational frequencies of isotopomeric O2 fragments for assessing local symmetry? Some simple systems and the vexing case of a galactose oxidase model // J. Biol. Inorg. Chem. 2005. Vol. 10. №7. Pp. 778-789.
  4. Bento I., Carrondo M., Lindley P. Reduction of dioxygen by enzymes containing copper // J. Biol. Inorg. Chem. 2006. Vol. 11. №.5. Pp. 539-547.
  5. Culpepper M. A., Rosenzweig A. C. Architecture and active site of particulate methane monooxygenase // Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol. 2012. Vol. 47. Pp. 483-492.
  6. Rosenzweig A. C., Sazinsky M. H. Structural insights into dioxygen-activating copper enzymes // Curr. Opin. Struct. Biol. 2006. Vol. 16. №.6. Pp. 729-735.
  7. Mirica L. M., Ottenwaelder X. Structure and Spectroscopy of Copper-Dioxygen Complexes // Chem. Rev. 2004. Vol. 104. Pp. 1013-1045.
  8. Al-Arab M. M., Hamilton G. Possible Model Reaction for Some Amine Oxidases. Kinetics and Mechanism of the Copper(II)-Catalyzed Autoxidation of Some Diaminouracils // J. Am. Chem. Soc. 1986. Vol. 108. No. 19. Pp. 5972-5978.
  9. Nugumanov T. R., Ivanov S. P., Starikova Z. A., Murinov Yu. I. Oxidation of 5-hydroxy-6-methyluracil to 5,5,6-trihydroxy-6-methylpyrimidine-2,4-dione with molecular oxygen // Mend. Commun. 2008. Vol. 18, No. 4. Pp. 223-224.
  10. Murinov Yu. I., Mishinkin V. Yu., Akchurina O. V., Grabovskii S. A., Kabal’nova N. N. Oxidation of 5-aminouracil with molecular oxygen in aqueous solution in the presence of copper(II) chloride // Russ. J. Gen. Chem. 2017. Vol. 87. No. 8. Pp. 1667-1674.
  11. Mátyus P., Makk N., Tegdes A., Kosáry J., Kasztreiner E., Podányi B., Rabloczky G., Kiirthy M. Synthesis and cardiotonic activity of pyrimido[5,4-b][1,4]oxazinones and 1,4-dioxino[2,3-d]pyrimidines // J. Heterocycl. Chem. 1990. Vol. 27. No. 2. Pp. 151-155.
  12. Mishinkin V. Yu., Grabovskii S. А., Kabal’nova N. N., Murinov Yu. I. Complexation of 2,3-Dimethyl-5-hydroxy-6-aminopyrimidin-4(3H)-one with Copper(II) Ions in Nonaqueous Solutions // Russ. J. Gen. Chem. 2019 Vol. 89. No. 10. Pp. 1560-1565.
  13. Mishinkin V. Yu., Grabovskii S. А., Kabal’nova N. N., Murinov Yu. I. CuCl2-Mediated Hydroxylation of 2,3-Dimethyl-5-hydroxy-6-aminopyrimidine-4(3H)-one with Molecular Oxygen in Aqueous and Non-Aqueous Solutions // Russ. J. Gen. Chem. 2019. Vol. 89. No. 3. Pp. 405-408.
  14. Quist D. A., Diaz D. E., Liu J. J., Karlin K. D. Activation of dioxygen by copper metalloproteins and insights from model complexes // J. Biol. Inorg. Chem. 2017. Vol. 22. Pp. 253-288.
  15. Ambundo E. A., Deydler M.-V., Grall A. J., Aguera-Vega N., Dressel L. T., Cooper. T. H., Heeg M.J., Ochrymowycz L. A., Rorabacher D. B. Influence of co-ordination geometry upon copper(II/I) redox potentials. Physical parameters for twelve copper tripodal ligand complexes // Inorg. Chem. 1999. Vol. 38. Pp. 4233-4242.
  16. Hricovíni М., Mazúr M., Sîrbu A., Palamarciuc O., Arion V. B., Brezová V. Thiosemicarbazone complexes and their proligands upon UVA irradiation: An EPR and spectrophotometric steady-state study // Molecules. 2018. Vol. 23. Pp. 721.

Copyright © Вестник Башкирского университета 2010-2022